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Original title:
Biosynthesis and function of biological pteridines 
Original subtitle:
Structural studies on two molybdopterin containing Aldehyde oxido-reductases, from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and from Desulfovibrio gigas, and the GTP cyclohydrolase I on E. coli, responsible for the first step of the tetrahydropterin biosynthesis. 
Translated title:
Biosynthese und Funktion biologischer Pteridine 
Translated subtitle:
Structural studies on two molybdopterin containing Aldehyde oxido-reductases, from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and from Desulfovibrio gigas, and the GTP cyclohydrolase I on E. coli, responsible for the first step of the tetrahydropterin biosynthesis. 
Year:
2004 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Referee:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
GTP cyclohydrolase; Dihydroneopterin triphosphate; Zink enzyme; Aldehyde Oxidoreductase; Xanthine Oxidase 
Translated keywords:
GTP-Cyclohydrolase; Dihydroneopterin Triphosphat; Zinkenzym; Aldehyd Oxidoreduktase; Xanthin Oxidase 
Controlled terms:
Pteridine; Biosynthese; Cofaktor 
TUM classification:
CHE 870d; CHE 832d; CHE 673d 
Abstract:
Under the scope of the present work the crystal structures of complexes between four different E.coli GTP cyclohydrolase I single amino-acid mutants and GTP were studied. With these crystal structures the binding of the GTP substrate could be analysed, enabling the assertion of the enzymatic mechanism. After the hydration of the C8 atom of the GTP substrate by a zink coordinated water molecule, follows imidazole ring opening affording a formamide derivative, which is then released again by zink...    »
 
Translated abstract:
Im Rahmen dieser arbeit wurden die Kristallstrukturen von Komplexen zwischen vier unterschiedlichen E. coli GTP-Cyclohydrolase I Ein-Aminosäure-Mutanten und GTP gelöst. Mit diesen Kristallstrukturen konnte die Bindung des GTP Substrates aufgedeckt, und der enzymatische Mechanismus erklärt werden. Nach der Hydratisierung des C-8-Atoms des Substrats durch ein zinkkoordiniertes Wassermolekül erfolgt eine Ring-Öffnung, gefolgt von einer zinkkoordinierter Formamidableitung und schließlich einer zinkk...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
04.08.2004 
File size:
2640920 bytes 
Pages:
104 
Last change:
13.06.2007