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Originaltitel:
Biosynthesis and function of biological pteridines 
Originaluntertitel:
Structural studies on two molybdopterin containing Aldehyde oxido-reductases, from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and from Desulfovibrio gigas, and the GTP cyclohydrolase I on E. coli, responsible for the first step of the tetrahydropterin biosynthesis. 
Übersetzter Titel:
Biosynthese und Funktion biologischer Pteridine 
Übersetzter Untertitel:
Structural studies on two molybdopterin containing Aldehyde oxido-reductases, from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and from Desulfovibrio gigas, and the GTP cyclohydrolase I on E. coli, responsible for the first step of the tetrahydropterin biosynthesis. 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
GTP cyclohydrolase; Dihydroneopterin triphosphate; Zink enzyme; Aldehyde Oxidoreductase; Xanthine Oxidase 
Übersetzte Stichworte:
GTP-Cyclohydrolase; Dihydroneopterin Triphosphat; Zinkenzym; Aldehyd Oxidoreduktase; Xanthin Oxidase 
Schlagworte (SWD):
Pteridine; Biosynthese; Cofaktor 
TU-Systematik:
CHE 870d; CHE 832d; CHE 673d 
Kurzfassung:
Under the scope of the present work the crystal structures of complexes between four different E.coli GTP cyclohydrolase I single amino-acid mutants and GTP were studied. With these crystal structures the binding of the GTP substrate could be analysed, enabling the assertion of the enzymatic mechanism. After the hydration of the C8 atom of the GTP substrate by a zink coordinated water molecule, follows imidazole ring opening affording a formamide derivative, which is then released again by zink...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Im Rahmen dieser arbeit wurden die Kristallstrukturen von Komplexen zwischen vier unterschiedlichen E. coli GTP-Cyclohydrolase I Ein-Aminosäure-Mutanten und GTP gelöst. Mit diesen Kristallstrukturen konnte die Bindung des GTP Substrates aufgedeckt, und der enzymatische Mechanismus erklärt werden. Nach der Hydratisierung des C-8-Atoms des Substrats durch ein zinkkoordiniertes Wassermolekül erfolgt eine Ring-Öffnung, gefolgt von einer zinkkoordinierter Formamidableitung und schließlich einer zinkk...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
04.08.2004 
Dateigröße:
2640920 bytes 
Seiten:
104 
Letzte Änderung:
13.06.2007