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Originaltitel:
Charakterisierung des Grb10/Akt Komplexes und Identifikation von 14-3-3 als neuen Interaktionspartner von Grb10 
Übersetzter Titel:
Characterization of the Grb10/Akt complex and identification of 14-3-3 as a new binding partner of Grb10 
Jahr:
2003 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Duyster, Justus (Priv.-Doz. Dr.) 
Gutachter:
Peschel, Christian (Prof. Dr.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Akt Aktivierung; Grb10; 14-3-3 
Übersetzte Stichworte:
akt activation; Grb10; 14-3-3 
Schlagworte (SWD):
Proteinkinase; Wechselwirkung; Bindeproteine 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Der Mechanismus der durch das Adaptermolekül Grb10 induzierten Aktivierung der Serin/Threonin Kinase Akt liegt in der Lokalisation an die Zellmembran. Zusätzlich wurde in einem Yeast-Two-Hybrid Screen die Interaktion von Grb10 mit 14-3-3 nachgewiesen. Die Interaktion ist phosphorylierungsabhängig und es konnte die Bindungsstelle im Grb10 Molekül identifiziert werden. Zusammenfassend wurde festgestellt, dass Grb10 mit Akt im Zytosol interagiert, nach Rezeptorstimulation an die Membran rekrutiert....    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The mechanism of the activation of the serin/threonine kinase Akt induced by the adapterprotein Grb10 involves the localization to the plasma membrane. Additionally, a Yeast-Two-Hybrid Screen revealed the interaction between Grb10 and 14-3-3. This interaction depends on phosphorylation and the binding site in Grb10 could be identified. It may be said that, Grb10 interacts with Akt in the cytosol. After receptor stimulation, the complex recruits to the plasma membrane. The binding of Grb10 and 14...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
02.07.2003 
Dateigröße:
11738241 bytes 
Seiten:
128 
Letzte Änderung:
12.06.2007