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Original title:
Charakterisierung des Grb10/Akt Komplexes und Identifikation von 14-3-3 als neuen Interaktionspartner von Grb10 
Translated title:
Characterization of the Grb10/Akt complex and identification of 14-3-3 as a new binding partner of Grb10 
Year:
2003 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Duyster, Justus (Priv.-Doz. Dr.) 
Referee:
Peschel, Christian (Prof. Dr.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
Akt Aktivierung; Grb10; 14-3-3 
Translated keywords:
akt activation; Grb10; 14-3-3 
Controlled terms:
Proteinkinase; Wechselwirkung; Bindeproteine 
TUM classification:
CHE 820d 
Abstract:
Der Mechanismus der durch das Adaptermolekül Grb10 induzierten Aktivierung der Serin/Threonin Kinase Akt liegt in der Lokalisation an die Zellmembran. Zusätzlich wurde in einem Yeast-Two-Hybrid Screen die Interaktion von Grb10 mit 14-3-3 nachgewiesen. Die Interaktion ist phosphorylierungsabhängig und es konnte die Bindungsstelle im Grb10 Molekül identifiziert werden. Zusammenfassend wurde festgestellt, dass Grb10 mit Akt im Zytosol interagiert, nach Rezeptorstimulation an die Membran rekrutiert....    »
 
Translated abstract:
The mechanism of the activation of the serin/threonine kinase Akt induced by the adapterprotein Grb10 involves the localization to the plasma membrane. Additionally, a Yeast-Two-Hybrid Screen revealed the interaction between Grb10 and 14-3-3. This interaction depends on phosphorylation and the binding site in Grb10 could be identified. It may be said that, Grb10 interacts with Akt in the cytosol. After receptor stimulation, the complex recruits to the plasma membrane. The binding of Grb10 and 14...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
02.07.2003 
File size:
11738241 bytes 
Pages:
128 
Last change:
12.06.2007