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Originaltitel:
Die ATP-Hydrolyse des molekularen Chaperons Hsp90 und ihre Regulation durch Co-chaperone 
Übersetzter Titel:
ATP hydrolysis by the molecular Chaperone Hsp90 and its regulation by Co-chaperones 
Jahr:
2003 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Proteinfaltung; Signaltransduktion; Hsp90; ATPase Zyklus; Inhibitoren 
Übersetzte Stichworte:
protein folding; signal transduction; Hsp90; ATPase cycle; inhibitors 
Schlagworte (SWD):
Hitzeschock-Proteine; Adenosintriphosphatasen; Inhibitor 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Das Protein Hsp90 ist ein molekulares Chaperon, dass an der Aktivierung von essentiellen zellulären Proteinen wie den Signaltransduktionskinasen Src und Raf, den Transkriptionsfaktoren Hsf und p53, sowie Steroidhormonrezeptoren beteiligt ist. Mehr als 150 Hsp90-abhängige Substratproteine konnten bis heute identifiziert werden, deren Aktivierung vermutlich durch Multiproteinkomplexe bestehend aus Hsp90, p23/Sba1, Hop/Sti1 und FKBP51 erfolgt. In der vorliegenden Arbeit wurde die ATP-Hydrolyse durc...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The protein Hsp90 is a molecular chaperone that promotes the activation of essential cellular proteins, like the signal transduction kinases Src and raf, the transcription factors Hsf and p53, and the steroid hormon receptors. More than 150 Hsp90-dependent substrates have been identified to date. Their activation is achieved by complex multi-protein assemblies based on the proteins Hsp90, p23/Sba1, Hop/Sti1 and FKBP51. In this thesis the main topic was the ATP hydrolysis by Hsp90, as this reacti...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
11.04.2003 
Dateigröße:
3019978 bytes 
Seiten:
211 
Letzte Änderung:
13.06.2007