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Originaltitel:
Biochemische und röntgenkrisrallographische Untersuchungen der Dipeptidasen PeptidaseV und Isoaspartyl Dipeptidase 
Originaluntertitel:
Röntgenstrukturanalyse der Matrixmetalloprotease Kollagenase-1 
Übersetzter Titel:
Biochemical and x-ray crystallographic studies on dipeptidases PeptidaseV and Isoaspartyl Dipeptidase 
Übersetzter Untertitel:
X-ray crystallographic study on matrixmetalloproteinase Collagenase-1 
Jahr:
2003 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Hiller, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
PeptidaseV; Isoaspartyl Dipeptidase; Kollagenase-1; proMMP-1; Phosphinatinhibitor 
Übersetzte Stichworte:
PeptidaseV; Isoaspartyl Dipeptidase; Collagenase-1; proMMP-1; phosphinic inhibitor 
Schlagworte (SWD):
Kollagenase; Metalloproteinasen; Röntgenstrukturanalyse; Dipeptidasen; Struktur-Aktivitäts-Beziehung 
TU-Systematik:
CHE 829d; CHE 832d; CHE 806d 
Kurzfassung:
Zur Zeit sind drei humane Vertreter der Kollagenasen besonders gut untersucht, nämlich Kollagenase-1, -2 und -3, die alle in der Lage sind, fibrilläres Kollagen (Kollagen I - III) abzubauen, obgleich mit unterschiedlicher Effizienz. Die interstitiellen Kollagenasen besitzen die Fähigkeit, Kollagen TypI an der spezifischen Position Gly-Leu/Ile zu spalten. Es entstehen dabei zwei Bruchstücke im Größenverhältnis ¼ und ¾. Die Spaltprodukte können dann von Proteasen, wie z.B. Gelatinasen und Serinpro...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
At the moment, three human collagenases are well documented, named collagenase-1, 2 and 3, which are collectively able to cleave fibrillar collagen (collagen types I-III) albeit with different efficiency. All collagenases cleave type I collagen at a specific Gly-Leu/Ile bond to generate the characteristic ¾ - ¼ degradation products, which can be further degraded by gelatinases and serine proteinases. We have crystallized recombinant human proMMP-1 and have determined its structure to 2.2 Å resol...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
03.11.2003 
Dateigröße:
3377124 bytes 
Seiten:
130 
Letzte Änderung:
12.06.2007