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Originaltitel:
Röntgenkristallographische Untersuchungen an der Tricorn-Protease aus Thermoplasma acidophilum und an der funktionell homologen Trilobed-Protease aus Pyrococcus furiosus 
Übersetzter Titel:
X-ray crystallographic investigations on the Tricorn protease from Thermoplasma acidophilum and on the functionally homologous Trilobed protease from Pyrococcus furiosus 
Jahr:
2003 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Tricorn; Protease; Trilobed; Archaea; Röntgenkristallographie; Elektronenmikroskopie; Thermoplasma acidophilum; Pyrococcus furiosus; Kristallstruktur; beta-Propeller 
Übersetzte Stichworte:
Tricorn; protease; Trilobed; archaea; x-ray crystallography; electron microscopy; Thermoplasma acidophilum; Pyrococcus furiosus; crystal structure; beta propeller 
Kurzfassung:
Bei den meisten intrazellulären Abbauprozessen von Proteinen erfolgt der erste Angriff auf die Zielproteine durch ATP-abhängige Proteasen. Diese Proteasen sind in der Regel größere, makromolekulare Komplexe, die eine fassartige Architektur aufweisen und ihre proteolytischen Aktivitäten in eigenen Reaktionskammern, sogenannten Kompartimenten, durchführen. Da diese Reaktionskammern für die meisten gefalteten Proteine unzugänglich sind, müssen diese zunächst von spezifischen ATPasen gebunden und en...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In most intracellular degradation processes, proteins are first targets of ATP-dependent proteases. In general, these proteases are large macromolecular complexes of barrel-shaped architecture. The active sites are compartimentalised and therefore have their own reaction chambers. Folded proteins usually cannot access these compartments. They have to be bound specifically by ATPases to be unfolded and further translocated towards the catalytical centre. Proteases such as the Proteasome digest th...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
30.05.2003 
Dateigröße:
51101323 bytes 
Seiten:
145 
Letzte Änderung:
12.06.2007