Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Röntgenkristallographische und NMR-spektroskopische Untersuchungen an den substratbindenden Domänen des Thermosoms, des Chaperonins aus Thermoplasma acidophilum 
Übersetzter Titel:
X-ray-crystallographic and NMR-spectroscopic investigations on the substrate-binding domains of the thermosome, the chaperonin from Thermoplasma acidophilum 
Jahr:
2003 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Chaperonin; HSP60; Thermosom; Kristallstruktur; strukturelle Plastizität; NMR; intrinsische Flexibilität; ungeordnete Konformation 
Übersetzte Stichworte:
chaperonin; HSP60; thermosome; crystal structure; structural plasticity; NMR; intrinsic flexibility; conformational disorder 
Kurzfassung:
Der Begriff molekulare Chaperone umfasst eine Reihe spezialisierter Proteine, die Faltungsintermediate anderer Proteine von unproduktiven Reaktionen wie Aggregation und Fehlfaltung abhalten. Eine Unterfamilie stellen die HSP60-Proteine (Hitze-Schock-Proteine mit einer Masse von 60 kDa pro Untereinheit) oder Chaperonine dar. Sie sind zylindrische, multimere Doppelring-Komplexe, welche Polypeptiden nicht-nativer Konformation ein hydrophiles, abgeschlossenes Kompartiment bieten, in dem der Faltungs...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The term molecular chaperones comprises a group of highly specialised proteins preventing folding intermediates of other proteins from unproductive reactions such as aggregation or misfolding. The HSP60 proteins (heat shock proteins with a molecular mass of 60 kDa per subunit) or chaperonins are a particular subclass of the molecular chaperones. They are cylindrical, multimeric double-ring complexes providing a hydrophilic compartment for non-native polypeptides. In these almost sealed off cavit...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
30.05.2003 
Dateigröße:
11559829 bytes 
Seiten:
122 
Letzte Änderung:
12.06.2007