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Originaltitel:
Structural and Biochemical Studies on Tricorn Protease 
Originaluntertitel:
A Molecular cage for Protein Degradation 
Übersetzter Titel:
Strukturelle und biochemische Untersuchungen der Tricorn Protease 
Jahr:
2002 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Hiller, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
X-ray crystallography; tricorn protease; Thermoplasma acidophilum; propeller; protein degradation 
Übersetzte Stichworte:
Röntgenkristallographie; Tricorn Protease; Thermoplasma Acidophilum; Propeller; Proteindegradation 
Schlagworte (SWD):
Tricorn-protease 
TU-Systematik:
CHE 832d 
Kurzfassung:
Tricorn protease from Thermoplasma acidophilum, a further processor of proteasomal products, was studied. 2.0 Å resolution crystal structure reveals a complex mosaic protein whereby five domains combine to form one of six subunits, which further assemble to form the 3-2-symmetric core protein. Its catalytic residues were visualized by inhibitor complex crystal structures and confirmed by mutageneses. Results of ligand complex structures and mutageneses identify the 7-bladed b-propeller domain as...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die Tricorn Protease aus Thermoplasma acidophilum, die in dieser Arbeit untersucht wurde, prozessiert Produkte des Proteasoms mit einer Länge von ca. 7-9 Aminosäuren zu Tri- bzw. Tetrapeptiden. Die Kristallstruktur des Enzyms mit einer Auflösung von 2,0 Å zeigt, daß die aus fünf Domänen bestehende Untereinheit zu einem komplexen 3-2-symmetrischen Hexamer assoziiert. Seine katalytischen Reste konnten sowohl durch Komplexe mit Inhibitoren als auch durch Mutagenese des Enzyms lokalisiert werden. We...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
30.09.2002 
Dateigröße:
4921398 bytes 
Seiten:
91 
Letzte Änderung:
06.06.2007