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Original title:
Structural and Biochemical Studies on Tricorn Protease 
Original subtitle:
A Molecular cage for Protein Degradation 
Translated title:
Strukturelle und biochemische Untersuchungen der Tricorn Protease 
Year:
2002 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Referee:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Hiller, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
X-ray crystallography; tricorn protease; Thermoplasma acidophilum; propeller; protein degradation 
Translated keywords:
Röntgenkristallographie; Tricorn Protease; Thermoplasma Acidophilum; Propeller; Proteindegradation 
Controlled terms:
Tricorn-protease 
TUM classification:
CHE 832d 
Abstract:
Tricorn protease from Thermoplasma acidophilum, a further processor of proteasomal products, was studied. 2.0 Å resolution crystal structure reveals a complex mosaic protein whereby five domains combine to form one of six subunits, which further assemble to form the 3-2-symmetric core protein. Its catalytic residues were visualized by inhibitor complex crystal structures and confirmed by mutageneses. Results of ligand complex structures and mutageneses identify the 7-bladed b-propeller domain as...    »
 
Translated abstract:
Die Tricorn Protease aus Thermoplasma acidophilum, die in dieser Arbeit untersucht wurde, prozessiert Produkte des Proteasoms mit einer Länge von ca. 7-9 Aminosäuren zu Tri- bzw. Tetrapeptiden. Die Kristallstruktur des Enzyms mit einer Auflösung von 2,0 Å zeigt, daß die aus fünf Domänen bestehende Untereinheit zu einem komplexen 3-2-symmetrischen Hexamer assoziiert. Seine katalytischen Reste konnten sowohl durch Komplexe mit Inhibitoren als auch durch Mutagenese des Enzyms lokalisiert werden. We...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
30.09.2002 
File size:
4921398 bytes 
Pages:
91 
Last change:
06.06.2007