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Originaltitel:
Strukturelle Charakterisierung des Calpastatin und Untersuchung eines ATP-abhängigen Peptidtransports in S. cerevisiae 
Übersetzter Titel:
Structural Characterisation of Calpastatin and Analysis of an ATP-dependent Peptide Transport in S. cerevisiae 
Jahr:
2002 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Holak, Tad A. (Dr.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie; LEB Lebensmitteltechnologie 
Stichworte:
Calpastatin; Inhibitor; natürlich ungefaltet; natürlich unstrukturiert; Calpaine; Struktur; NMR Spektroskopie; ATP-abhängiger Peptidtransport; subzelluläre Fraktionierung; Endoplasmatisches Retikulum 
Übersetzte Stichworte:
calpastatin; inhibitor; calpaine; structure; NMR spectroscopy; natively unfolded; intrinsically unstructured; intrinsically denatured; ATP-dependent peptide transport; subcellular fractionation; endoplasmic reticulum 
Schlagworte (SWD):
Saccharomyces cerevisiae; Calpastatine; NMR-Spektroskopie; Peptide ; Intrazellulärer Transport ; ATP 
TU-Systematik:
CHE 829d; CHE 820d; LEB 606d 
Kurzfassung:
Im ersten Teilprojekt der vorliegenden Dissertation wurde das Calpastatin, der endogene Inhibitor der Calpaine, mittels NMR-Spektroskopie strukturell charakterisiert. Das Calpastatin umfasst eine aminoterminale Domäne mit unbekannter Funktion und vier inhibitorisch aktive Domänen. Sowohl das rekombinante Volllängenprotein als auch isolierte inhibitorische Domänen zeigten volle Aktivität. Die rekombianten Proteine wiesen ungewöhnliche physikochemische Eigenschaften auf. Eine strukturelle Charakte...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The structural characterisation of calpastatin, the endogenous inhibitor of calpaine, by NMR spectroscopy was the first subproject of this thesis. Calpastatin comprises an aminoterminal domain of unknown function and four inhibitory active domains. Both the full length protein and the isolated inhibitory domains showed full activity. The recombinant proteins possessed exceptional physico-chemical properties. NMR studdies of the first inhibitory domain of calpastatin revealed an unstructured conf...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
21.10.2002 
Dateigröße:
11554839 bytes 
Seiten:
134 
Letzte Änderung:
06.06.2007