User: Guest  Login
Original title:
Studies on Tryptophan Analogues in Proteins 
Translated title:
Untersuchung von Tryptophan Analoga in Proteinen 
Year:
2002 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Referee:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
analogue incorporation; tryptophan; non-canonical amino acid; GFP; X-ray crystallography; UV absorbance; fluorescence; protein engineering; chromophore; MAD 
Translated keywords:
Einbau; Nicht-natürliche Aminosäuren; Tryptophan; Fluoreszenz; UV-Spektrometrie; GFP; Röntgenstrukturanalyse; MAD; Chromophor; Protein Engineering 
Controlled terms:
Proteine; Tryptophananaloga 
TUM classification:
CHE 820d 
Abstract:
In the present study, additional Trp-analogues and Trp-like amino acids containing sulphur (pharmacologically active substances), selenium (useful alternatives to SeMet for phase problem in X-ray crystallography), and amino group (the source of new spectral properties of 'gold' fluorescent protein) are chemically synthesised with the modified protocol and in vivo translated into proteins using selective pressure incorporation (SPI) method. The atomic structures of model ptotiens, human annexinV,...    »
 
Translated abstract:
In der vorliegenden Studie wurden tryptophanähnliche Aminosäuren wie Thienopyrrolyl-Alanine (pharmakologisch wirksame Verbindungen) und Selenolopyrrolyl-Alanine (Marker für die Röntgenstrukturanalyse von Proteinen) chemisch synthetisiert und mittels der Selektionsdruck-Einbaumethode in verschiedene Proteine (AnnexinV; Barstar; Grün fluoreszierendes Protein (GFP)) eingebaut. Deren dreidimensionale Strukturen wurden durch Röntgenkristallographie gelöst. Sie bieten Anhaltspunkte zum Verständnis d...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
04.12.2002 
File size:
3386088 bytes 
Pages:
145 
Last change:
06.06.2007