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Originaltitel:
Studies on Tryptophan Analogues in Proteins 
Übersetzter Titel:
Untersuchung von Tryptophan Analoga in Proteinen 
Jahr:
2002 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
analogue incorporation; tryptophan; non-canonical amino acid; GFP; X-ray crystallography; UV absorbance; fluorescence; protein engineering; chromophore; MAD 
Übersetzte Stichworte:
Einbau; Nicht-natürliche Aminosäuren; Tryptophan; Fluoreszenz; UV-Spektrometrie; GFP; Röntgenstrukturanalyse; MAD; Chromophor; Protein Engineering 
Schlagworte (SWD):
Proteine; Tryptophananaloga 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
In the present study, additional Trp-analogues and Trp-like amino acids containing sulphur (pharmacologically active substances), selenium (useful alternatives to SeMet for phase problem in X-ray crystallography), and amino group (the source of new spectral properties of 'gold' fluorescent protein) are chemically synthesised with the modified protocol and in vivo translated into proteins using selective pressure incorporation (SPI) method. The atomic structures of model ptotiens, human annexinV,...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In der vorliegenden Studie wurden tryptophanähnliche Aminosäuren wie Thienopyrrolyl-Alanine (pharmakologisch wirksame Verbindungen) und Selenolopyrrolyl-Alanine (Marker für die Röntgenstrukturanalyse von Proteinen) chemisch synthetisiert und mittels der Selektionsdruck-Einbaumethode in verschiedene Proteine (AnnexinV; Barstar; Grün fluoreszierendes Protein (GFP)) eingebaut. Deren dreidimensionale Strukturen wurden durch Röntgenkristallographie gelöst. Sie bieten Anhaltspunkte zum Verständnis d...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
04.12.2002 
Dateigröße:
3386088 bytes 
Seiten:
145 
Letzte Änderung:
06.06.2007