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Originaltitel:
Strukturelle Charakterisierung, Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse von Proteinen des Folatstoffwechsels, des Calvinzyklus und der Riboflavinbiosynthese 
Übersetzter Titel:
Structural characterization, crystallization and X-ray analysis of proteins from the folate metabolic pathway, the calvin cycle and of the riboflavin biosynthesis 
Jahr:
2001 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Röntgenkristallographie; pflanzliche Dihydrofolatreduktase-Thymidylatsynthase; Lumazin Synthase; Riboflavin; Riboflavin Synthase; pflanzliche Transketolase 
Übersetzte Stichworte:
X-ray crystallography; plant dihydrofolate reductase-thymidylate synthase; lumazine synthase; riboflavin; riboflavin synthase; plant transketolase 
Schlagworte (SWD):
Folate ; Stoffwechsel; Proteine ; Röntgenstrukturanalyse; Calvin-Zyklus; Vitamin B2 ; Biosynthese 
Kurzfassung:
Die bifunktionelle Dihydrofolatreduktase-Thymidylatsynthase (DHFR-TS) aus Soja (Glycine max.) wurde durch Optimierung der Expressionsbedingungen löslich überexprimiert und über Affinitäts- und Gelpermeationschromatographie gereinigt. Durch die Konstruktion eines chimären synthetischen Gens, bestehend aus A. thaliana DHFR und Z. mays Thymidylatsynthase (TS), wurde ein sehr gut lösliches, enzymatisch aktives bifunktionelles Enzym überexprimiert. Die chimäre DHFR-TS wurde biochemisch charakterisier...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS) was expressed as a partially soluble entity under optimised conditions, and was further purified by a combination of affinity chromatography and gel filtration. By constructing a synthetic gene, consisting of A. thaliana DHFR and mays TS, an enzymatically active chimeric protein was overexpressed in a completely soluble form. This chimeric DHFR-TS was characterised biochemically and isolated by chromatography and gel filtration....    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
09.07.2001 
Dateigröße:
15438539 bytes 
Seiten:
141 
Letzte Änderung:
06.06.2007