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Originaltitel:
Elektronenmikroskopische Untersuchungen zu Struktur und Konformationsänderungen der SecA Translokations-ATPase mittels Negativkontrastierung und Einzelpartikelanalyse 
Übersetzter Titel:
Electron microscopic studies on structure and conformational changes of the SecA translocation ATP-ase using negative stain and single particle analysis 
Jahr:
2000 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Weinkauf, Sevil (Prof. Dr) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr); Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie; PHY Physik 
Stichworte:
Elektronenmikroskopie; Negativkontrastierung; SecA; Einzelpartikelanalyse; Konformationsänderung; Protein 
Schlagworte (SWD):
Heubacillus ; Proteine; Adenosintriphosphatasen; Membrantransport; Elektronenmikroskopie; Escherichia coli 
TU-Systematik:
CHE 264d; CHE 820d; CHE 832d; PHY 135d; BIO 503d 
Kurzfassung:
Die SecA Proteine aus Escherichia coli und Bacillus subtilis wurden mittels Negativkontrastierung elektronenmikroskopisch abgebildet und die Projektionen der Bildverarbeitung unterzogen. Das 3D-Modell von löslichem SecA aus E. coli zeigt ein offenes, globuläres Molekül (Durchmesser ca. 11 nm), während das SecA Protein aus B. subtilis (Durchmesser ca. 9 nm) kleiner und kompakter erscheint. Das elektronenmikroskopische Modell und das Röntgenstrukturmodell des B. subtilis SecA weisen bemerkenswerte...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Negatively stained SecA proteins from Escherichia coli and Bacillus subtilis were visualised by transmission electron microscopy (TEM) and image processing. The 3D-model of soluble SecA from E. coli shows a open, globular molecule (diameter about 11 nm), whereas SecA from B. subtilis (diameter about 9 nm) is smaller and more compact. The SecA model from B. subtilis obtained by TEM and single particle analysis shows remarkable correspondence to the model derived from x-ray crystallography. In the...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
20.12.2000 
Dateigröße:
32060333 bytes 
Seiten:
193 
Letzte Änderung:
05.06.2007