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Originaltitel:
Struktur-Funktions-Analyse von Hop 
Originaluntertitel:
Tpr-vermittelte Protein-Protein-Wechselwirkungen 
Übersetzter Titel:
Structure and Function of Hop 
Übersetzter Untertitel:
Tpr-mediated Protein-Protein-Interactions 
Jahr:
2000 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Hartl, F.-U. (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie; PHY Physik 
Stichworte:
Hop; Kristallstruktur; TPR; Chaperone; Hsp70; Hsp90 
Übersetzte Stichworte:
Hop; Crystal Structure; TPR; Chaperone; Hsp70; Hsp90 
Schlagworte (SWD):
Hitzeschock-Proteine ; Röntgenstrukturkristallanalyse; Struktur-Aktivitäts-Beziehung 
TU-Systematik:
CHE 242d; CHE 820d; PHY 606d 
Kurzfassung:
Das eukaryontische Kochaperon Hop (heatshock organizing protein) bindet mittels TPR-Domänen (tetratrico peptide repeat) gleichzeitig die molekularen Chaperone Hsp70 und Hsp90. Mittels limitierter Proteolyse konnten die Grenzen der TPR-Domänen von Hop bestimmt werden. Die Interaktionen der TPR-Domänen mit Hsp70 bzw. Hsp90 konnten seitens der Chaperone auf kurze C-terminale Sequenzbereiche eingegrenzt werden. Die TPR-Domänen wurden mit den entsprechenden C-terminalen Peptiden von Hsp70 bzw. Hsp90...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The adaptor protein Hop mediates the association of the molecular chaperones Hsp70 and Hsp90. The TPR1 domain of Hop specifically recognizes the C-terminal heptapeptide of Hsp70 while the TPR2A domain binds the C-terminal pentapeptide of Hsp90. Both sequences end with the motif EEVD. The crystal structures of the TPR-peptide complexes show the peptides in an extended conformation, spanning a groove in the TPR domains. Peptide binding is mediated by electrostatic interactions with the EEVD motif,...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
20.12.2000 
Dateigröße:
6700010 bytes 
Seiten:
105 
Letzte Änderung:
05.06.2007