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Originaltitel:
Kernspinresonanzspektroskopie an Proteinen in Lösung 
Originaluntertitel:
Strukturbestimmung, Relaxationsstudien und dipolare Kopplungen 
Übersetzter Titel:
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins in solution 
Übersetzter Untertitel:
structuredetermination, relaxation and dipolar couplings 
Jahr:
2000 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Holak, Tad A. (Dr.) 
Gutachter:
Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.); Sackmann, Erich(Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Übersetzte Stichworte:
Relaxation; residual dipolar couplings; protein NMR; structuredetermination 
Schlagworte (SWD):
Proteine ; Wässrige Lösung; Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 244d 
Kurzfassung:
Schwerpunkte der Arbeit sind einerseits Strukturanalyse und Dynamik, andererseits die nähere Untersuchung der in den letzten Jahren neu entwickelten Methode der dipolaren Kopplungen. Im Rahmen der Dissertation wurde die aktive Domäne des Herpes Simplex Virus Proteins ICP47 mittles NMR aufgeklärt. Sie besteht in der Umgebung von Membranen aus zwei alpha-Helices, die durch einen ungeordneten Bereich miteinander verbunden sind. Ein weiteres Kapitel beschäftigt sich mit der Dynamik des Proteinrückgr...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Three main topics of NMR were investigated: Structure and dynamic of two proteins on the one side and the new method of residual dipolar couplings on the other. The first chapter describes the structuredetermination of the active domain of the Herpes Simplex Virus protein ICP47. ICP47 consists in a membranelike environment of two alpha-helices which are connected by an unoriented loop. The backbonedynamic of LCI (Leech Carboxypeptidase Inhibitor) is investigated in the second part. Free and in c...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
27.10.2000 
Dateigröße:
4275101 bytes 
Seiten:
135 
Letzte Änderung:
05.06.2007