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Original title:
Kernspinresonanzspektroskopie an Proteinen in Lösung 
Original subtitle:
Strukturbestimmung, Relaxationsstudien und dipolare Kopplungen 
Translated title:
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins in solution 
Translated subtitle:
structuredetermination, relaxation and dipolar couplings 
Year:
2000 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Holak, Tad A. (Dr.) 
Referee:
Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.); Sackmann, Erich(Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
CHE Chemie 
Translated keywords:
Relaxation; residual dipolar couplings; protein NMR; structuredetermination 
Controlled terms:
Proteine ; Wässrige Lösung; Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie 
TUM classification:
CHE 820d; CHE 244d 
Abstract:
Schwerpunkte der Arbeit sind einerseits Strukturanalyse und Dynamik, andererseits die nähere Untersuchung der in den letzten Jahren neu entwickelten Methode der dipolaren Kopplungen. Im Rahmen der Dissertation wurde die aktive Domäne des Herpes Simplex Virus Proteins ICP47 mittles NMR aufgeklärt. Sie besteht in der Umgebung von Membranen aus zwei alpha-Helices, die durch einen ungeordneten Bereich miteinander verbunden sind. Ein weiteres Kapitel beschäftigt sich mit der Dynamik des Proteinrückgr...    »
 
Translated abstract:
Three main topics of NMR were investigated: Structure and dynamic of two proteins on the one side and the new method of residual dipolar couplings on the other. The first chapter describes the structuredetermination of the active domain of the Herpes Simplex Virus protein ICP47. ICP47 consists in a membranelike environment of two alpha-helices which are connected by an unoriented loop. The backbonedynamic of LCI (Leech Carboxypeptidase Inhibitor) is investigated in the second part. Free and in c...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
27.10.2000 
File size:
4275101 bytes 
Pages:
135 
Last change:
05.06.2007