In this study, we use Calnexin (CNX) as a model protein to define principles of intramembrane chaperoning. We show that CNX directly recognizes non-glycosylated, misfolded clients via its single transmembrane domain. Furthermore, we reveal a protective function of CNX on membrane proteins by identifying an intramembrane recognition motif within its transmembrane domain that protects clients from degradation. At the same time, using an artificial minimal consensus membrane (CoMem) reporter system we systematically dissect client signatures that CNX recognizes in the membrane.     «

In this study, we use Calnexin (CNX) as a model protein to define principles of intramembrane chaperoning. We show that CNX directly recognizes non-glycosylated, misfolded clients via its single transmembrane domain. Furthermore, we reveal a protective function of CNX on membrane proteins by identifying an intramembrane recognition motif within its transmembrane domain that protects clients from degradation. At the same time, using an artificial minimal consensus membrane (CoMem) reporter system...     »

In dieser Studie verwenden wir Calnexin (CNX) als Modellprotein zur Aufklärung von Chaperon-Vorgängen im Intramembranraum. Wir zeigen, dass CNX nicht-glykosylierte, fehlgefaltete Membranproteine durch die Transmembrandomäne erkennt. Außerdem konnten wir ein Erkennungsmotiv innerhalb der Transmembrandomäne von CNX identifizieren, das Membranproteine durch Bindung vor dem Abbau schützt. Gleichzeitig haben wir mithilfe eines Reportersystems Merkmale in Transmembrandomänen von Membranproteinen dechiffriert, die von CNX innerhalb der Membran erkannt werden.     «

In dieser Studie verwenden wir Calnexin (CNX) als Modellprotein zur Aufklärung von Chaperon-Vorgängen im Intramembranraum. Wir zeigen, dass CNX nicht-glykosylierte, fehlgefaltete Membranproteine durch die Transmembrandomäne erkennt. Außerdem konnten wir ein Erkennungsmotiv innerhalb der Transmembrandomäne von CNX identifizieren, das Membranproteine durch Bindung vor dem Abbau schützt. Gleichzeitig haben wir mithilfe eines Reportersystems Merkmale in Transmembrandomänen von Membranproteinen dechi...     »