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Originaltitel:
Development and Application of Novel NMR Methods for Biological Macromolecules
Übersetzter Titel:
Entwicklung und Anwendung neuer NMR Methoden für biologische Makromoleküle
Autor:
Hartlmüller, Christoph
Jahr:
2020
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Madl, Tobias (Prof. Dr.)
Gutachter:
Madl, Tobias (Prof. Dr.); Sattler, Michael (Prof. Dr.); Niessing, Dierk (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
Nuclear magnetic resonance spectroscopy, Paramagnetic NMR spectroscopy, Solvent paramagnetic relaxation enhancement, Solvent-accessible surface, Protein folding, Computational structural biology, Computational optimization, RNA, Intrinsically disordered proteins, Rosetta
Übersetzte Stichworte:
Kernspinresonanzspektroskopie, Paramagnetische NMR Spektroskopie, Solvent paramagnetic relaxation enhancement, Lösungsmittel zugängliche Oberfläche, Proteinfaltung, Computergestützte Strukturbiologie, Computergestützte Optimierung, RNA, Intrinsisch ungeordnete Proteine
TU-Systematik:
CHE 808d; CHE 244d
Kurzfassung:
Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy is a powerful method to unveil structure and dynamics of biomolecules. Based on advances in biomolecular NMR spectroscopy and computational structural biology, acquisition of NMR solvent accessibility data were optimized and combined with state-of-the-art computational methods. This approach enables novel types of structural and dynamic studies as demonstrated on RNAs as well as folded and intrinsically disordered proteins.
Übersetzte Kurzfassung:
Kernspinresonanzspektroskopie (NMR) ist eine wichtige Methode zur Untersuchung der Struktur und Dynamik von Biomolekülen. Ausgehend vom Fortschritt der biomolekularen NMR Spektroskopie sowie der computergestützten Strukturbiologie, wurden NMR Messungen zur Charakterisierung von molekularen Oberflächen optimiert und mit aktuellen Simulationsmethoden kombiniert. Dieser Ansatz ermöglicht neuartige Struktur- und Dynamikmessungen, was am Beispiel von RNAs sowie gefalteten und ungefalteten Proteinen g...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1542272
Eingereicht am:
27.03.2020
Mündliche Prüfung:
21.09.2020
Dateigröße:
17981185 bytes
Seiten:
199
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20200921-1542272-1-3
Letzte Änderung:
22.10.2020
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