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Original title:
Dynamic Aspects of the Human Eye Lens Molecular Chaperones alphaA- and alphaB-crystallin studied by NMR Spectroscopy 
Translated title:
Dynamische Aspekte der molekularen Chaperone alphaA- und alphaB-Kristallin der menschlichen Augenlinse untersucht mittels NMR Spektroskopie 
Year:
2017 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Reif, Bernd (Prof. Dr.) 
Referee:
Reif, Bernd (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.) 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
alphaA-crystallin, aB-crystallin, molecular chaperones, small heat shock proteins, solution-state NMR 
Translated keywords:
alpha-Kristallin, alpha-B-Kristallin, Molecular Chaperone, kleine Hitzeschokproteine, Lösungs-NMR Spektroskopie 
TUM classification:
CHE 244d; CHE 808d 
Abstract:
The small heat shock proteins, alphaA- and alphaB-crystallin, play an important role in proteostasis. Using NMR spectroscopy, we showed that the alphaB complex interacts with a wide range of structurally variable clients. We assigned the C-terminal region of alphaA and showed further that cis-trans proline isomerization in alphaA indicates a potential role in regulating the oligomerization of sHsps. Finally, 15N relaxation experiments showed that alphaA appears to be more flexible than alphaB. 
Translated abstract:
Kleine Hitzeschockproteine, alphaA und alphaB-Kristallin, spielen in Proteinhomöostase eine wichtige Rolle. NMR-Spektroskopie zeigte, dass der alphaB-Komplex mit unterschiedlichen Klienten interagiert. Wir haben die C-terminale Region von alphaA zugeordnet und zeigten weiter, dass cis-trans-Prolin-Isomerisierung eine potentielle Rolle bei der Regulierung der Oligomerisierung von kleinen Hitzeschockproteinen hat. In 15N Relaxationsexperimente ist alphaA flexibler als alphaB. 
Oral examination:
16.11.2017 
File size:
15427293 bytes 
Pages:
169 
Last change:
03.12.2018