Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Transition paths of protein-folding probed with optical tweezers 
Originaluntertitel:
Establishing transition path analysis techniques in single-molecule force spectroscopy based on simulation and experiments performed on natural and artificial proteins 
Übersetzter Titel:
Messung von Übergangspfaden der Proteinfaltung mittels optischer Pinzetten 
Übersetzter Untertitel:
Etablierung von Analysetechniken zur Auswertung von Übergangspfaden in der Einzelmolekül-Kraftspektroskopie basierend auf Simulationen und auf Experimenten mit natürlichen und künstlichen Proteinen. 
Jahr:
2017 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Physik 
Betreuer:
Rief, Matthias (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Dietz, Hendrik (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
PHY Physik 
Stichworte:
protein-folding, energy landscapes, diffusion, transition paths, friction, roughness, de novo designed proteins, single-molecule, force spectroscopy, optical tweezers 
Übersetzte Stichworte:
Proteinfaltung, Energielandschaften, Diffusion, Übergangspfade, Reibung, Rauheit, Designer-Proteine, Einzelmolekül-Kraftspektroskopie, optische Pinzetten 
TU-Systematik:
PHY 820d 
Kurzfassung:
Proteins are essential for life. This work studies protein-folding using high-resolution single-molecule force spectroscopy with optical tweezers. It reveals that transition paths from single-molecule trajectories can be used to reconstruct protein-folding energy landscapes and to estimate internal protein friction. The comparison between the natural protein R15 and the de novo designed Rossmann-fold unveiled that high folding free energies can come at the cost of an increased energy landscape r...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Proteine sind lebenswichtig. Diese Arbeit untersucht die Proteinfaltung mit Hilfe hochauflösender Einzelmolekül-Kraftspektroskopie mit optischen Pinzetten. Dabei wird gezeigt, dass Übergangspfade von Trajektorien einzelner Proteinmoleküle zur Rekonstruktion von deren Energielandschaften und zur Abschätzung ihrer inneren Reibung verwendet werden können. Der Vergleich zwischen dem natürlichen Protein R15 und dem künstlichen Rossmann-Faltungsmotiv verdeutlicht, dass hohe freie Faltungsenergien mit...    »
 
Serie / Reihe:
Berichte aus der Biophysik 
ISBN:
978-3-8440-5839-0 
Mündliche Prüfung:
12.12.2017 
Dateigröße:
48993481 bytes 
Seiten:
291 
Letzte Änderung:
12.06.2018