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Originaltitel:
Mechanistic and structural characterization of the molecular chaperone Spy 
Übersetzter Titel:
Mechanistische und strukturelle Charakterisierung des molekularen Chaperones Spy 
Jahr:
2016 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.); Bardwell, James C. A. (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie; CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie 
Stichworte:
protein folding, protein homeostasis, chaperone, protein aggregation, Im7, E. coli 
Übersetzte Stichworte:
Proteinfaltung, Proteinhomöostase, Chaperon, Proteinaggregation, Im7, E. coli 
TU-Systematik:
CHE 800d; CIT 900d 
Kurzfassung:
Understanding how chaperones work is an important question in basic biology, given their function as guardians of protein folding and homeostasis. In this thesis, the molecular chaperone Spy of E. coli was used to study kinetic, thermodynamic, and structural principles that enable molecular chaperones to promote client folding. The fundamental basis of Spy’s chaperoning function is the amphiphilic and flexible nature of its client binding site. It allows proteins to fold while continuously bound...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Wie molekulare Chaperone ihre zelluläre Funktion in der Proteinfaltung und –homöostase ausüben, ist eine wichtige Frage in der Biologie. In dieser Arbeit wurde das Chaperon Spy aus E. coli verwendet, um kinetische, thermodynamische, und strukturelle Prinzipien zu untersuchen, nach welchen Chaperone Proteinen bei der Faltung unterstützen. Grundlage für die Chaperonfunktion von Spy ist die amphiphile und flexible Oberfläche, die die Faltung von Proteinen ermöglicht, während sie an Spy gebunden ble...    »
 
Mündliche Prüfung:
05.12.2016 
Dateigröße:
2038187 bytes 
Seiten:
98 
Letzte Änderung:
18.01.2017