Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
The role of the ubiquitin-proteasome system in the pathology and treatment of B-cell lymphoma 
Originaluntertitel:
Characterization of the PRKCD-FBXO25-HAX1 axis in lymphomagenesis and treatment resistance of B-cell lymphoma 
Übersetzter Titel:
Die Rolle des Ubiquitin-Proteasom-Systems in der Pathologie und Therapie des B-Zell Lymphoms 
Übersetzter Untertitel:
Charakterisierung des PRKCD-FBXO25-HAX1 Signalweges in der Entstehung und Resistenzentwicklung des B-Zell Lymphoms 
Jahr:
2017 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Medizin 
Betreuer:
Bassermann, Florian (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Bassermann, Florian (Prof. Dr.); Küster, Bernhard (Prof. Dr.); Belka, Claus (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
FBXO25, HAX1, PRKCD, CXCR4, B-cell lymphoma, resistance 
Übersetzte Stichworte:
FBXO25, HAX1, PRKCD, CXCR4, B-Zell Lymphom, Therapieresistenz 
TU-Systematik:
MED 320d; MED 450d 
Kurzfassung:
The presented study identified a novel apoptotic pathway, involving the ubiquitin-proteasomal degradation of the anti-apoptotic protein HAX1 by the previously orphan SCFFBXO25 E3 ubiquitin ligase. This process is controlled in a spatiotemporal manner by the pro-apoptotic kinase PRKCD. Several in vivo studies and analyses of human patient material identified the disruption of the PRKCD-FBXO25-HAX1 as an essential mechanism for cell migration, lymphomagenesis, and treatment resistance in B-cell ly...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Vorliegende Studie beschreibt erstmalig einen neuen Zelltod regulierenden Signalweg, welcher durch den SCFFBXO25-vermittelten Abbau des anti-apoptotischen Proteins HAX1 gesteuert wird. Der proteasomale Abbau von HAX1 unterliegt hierbei der räumlichen und zeitlichen Kontrolle durch die Kinase PRKCD. Im Rahmen von in vivo Studien sowie der Analyse humaner Tumorproben konnte die Unterbrechung der PRKCD-FBXO25-HAX1 Achse als essentieller Mechanismus für die Migration, Lymphomagenese und Therapieresi...    »
 
Mündliche Prüfung:
29.06.2017 
Dateigröße:
29571468 bytes 
Seiten:
191 
Letzte Änderung:
17.07.2017