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Originaltitel:
Dynamic structure of a multi-domain protein
Originaluntertitel:
uncovered using self-consistent FRET networks and time-correlated distance distributions
Übersetzter Titel:
Dynamische Struktur eines Multidomänen-Proteins
Übersetzter Untertitel:
aufgedeckt mithilfe selbstkonsistenter FRET Netzwerke und zeitkorrelierter Abstandsverteilungen
Autor:
Hellenkamp, Björn
Jahr:
2016
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Physik
Betreuer:
Hugel, Thorsten (Prof. Dr.)
Gutachter:
Hugel, Thorsten (Prof. Dr.); Zacharias, Martin (Prof. Dr.); Schuler, Ben (Prof., Ph.D.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
PHY Physik
Stichworte:
protein, structure, conformation, conformational change, structural ensemble, dynamics, Hsp90, fluorescence spectroscopy, FRET, network, protein-protein interaction, multi-protein complex, microfluidics
Übersetzte Stichworte:
Protein, Struktur, Konformation, Konformationsänderung, Strukturensembe, Dynamik, Hsp90, Fluoreszenzspektroskopie, FRET, Netzwerk, Protein-Protein Interaktion, Multiproteinkomplex, Mikrofluidik
TU-Systematik:
PHY 000d
Kurzfassung:
Proteins in their native environment exist as a dynamic ensemble of diverse conformations. An important focus of this work was on the development of a novel approach that provides dynamic structural ensembles of multi-domain proteins. It is based on a global analysis of time-correlated distance distributions obtained via single-molecule Förster resonance energy transfer (FRET). Applying this hybrid approach to the heat shock protein 90 (Hsp90) enabled disentangling nested local and global confor...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Proteine in ihrer nativen Umgebung existieren als dynamisches Ensemble vielfältiger Konformationen. Der Hauptfokus dieser Arbeit lag in der Entwicklung einer neuartigen Herangehensweise zur Erstellung dynamischer Ensembles für Multidomänen-Proteine. Sie basiert auf einer globalen Analyse zeitkorrelierter Abstandsverteilungen, welche auf einzelmolekularer Ebene mittels Förster Resonanz Energietransfer (FRET) gewonnen wurden. Die Anwendung dieses Hybridansatzes auf das Hitzeschock Protein 90 (Hsp9...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1289875
Eingereicht am:
01.02.2016
Mündliche Prüfung:
23.02.2016
Dateigröße:
11603532 bytes
Seiten:
156
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20160223-1289875-1-8
Letzte Änderung:
23.05.2017
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