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Originaltitel:
Molecular Mechanism of the Mechanosensor Filamin
Originaluntertitel:
from Force Sensing to Proline Switches
Übersetzter Titel:
Molekularer Mechanismus des Kraftsensors Filamin
Autor:
Rognoni, Lorenz
Jahr:
2014
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Physik
Betreuer:
Rief, Matthias (Prof. Dr.)
Gutachter:
Zacharias, Martin (Prof. Dr.); Rief, Matthias (Prof. Dr.); Hugel, Thorsten (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
PHY Physik
Kurzfassung:
The research presented here uses single-molecule mechanical measurements to show that the recently reported Ig-like domain pair 20–21 of human filamin A acts as an autoinhibited force-activatable mechano-sensor. A newly developed mechanical single-molecule competition assay allows online observation of binding events of target peptides in solution to the strained domain pair. We find that filamin force sensing occurs in rapid equilibrium and that it increases the binding affinity for target pept...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Die hier vorgestellte Arbeit verwendet mechanische Einzelmolekül-Messungen um zu zeigen, dass die Ig-artigen Domänen 20-21 aus humanem Filamin A einen Kraftsensor darstellen. Ein neu entwickeltes mechanisches Einzelmolekül-Kompetitionsexperiment ermöglicht die Echtzeitbeobachtung von Bindungsereignissen zwischen gelösten Zielpeptiden und einem unter Kraft stehenden Domänenpaar. Die Kraftmessung des Domänenpaars erfolgt in einem Bereich zwischen 2 und 5 pN als dynamischer Gleichgewichtsprozess,...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1210555
Eingereicht am:
15.05.2014
Mündliche Prüfung:
17.06.2014
Dateigröße:
27733839 bytes
Seiten:
134
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20140617-1210555-0-0
Letzte Änderung:
02.07.2014
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