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Original title:
Structural characterization of the membrane mimetic interactions of the FATC domains of the protein kinase 'target of rapamycin' and related kinases 
Translated title:
Strukturelle Charakterisierung der Interaktionen der FATC Domänen der Proteinkinase “Target of rapamycin” und verwandter Kinasen mit Membranmimetika 
Year:
2013 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Dames, Sonja A. (Priv.-Doz. Dr.) 
Referee:
Dames, Sonja A. (Priv.-Doz. Dr.); Itzen, Aymelt (Prof. Dr.) 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
kinases, signal transduction, protein-protein interaction, NMR, CD 
Translated keywords:
Kinasen, Signaltransduktion, Proteinwechselwirkungen, NMR, CD 
TUM classification:
CHE 820d; CHE 808d 
Abstract:
The phosphatidylinositol-3 kinase-related kinases (PIKKs) regulate metabolism and stress responses. The FATC domain has been shown to regulate their function. The immersion depth and orientation of the 'target of rapamycin' FATC domain in membranes and the role of hydrophobic residues for the affinity were analyzed by CD and NMR spectroscopy combined with MD simulations. Based on further NMR and CD monitored interaction studies, the other PIKK FATC domains may also function as membrane anchors....    »
 
Translated abstract:
Die Phosphatidylinositol-3 Kinase-verwandten Kinasen (PIKKs) regulieren Metabolismus und Stressantwort. Es wurde gezeigt, dass die FATC Domäne ihre Funktion reguliert. Die Eintauchtiefe und Orientierung der FATC Domäne des “target of rapamycin” in Membranen und die Rolle von hydrophoben Resten für die Affinität wurde mit CD- und NMR-Spektroskopie, kombiniert mit MD Simulationen, analysiert. Basierend auf weiteren NMR- und CD-Interaktionsstudien könnten die anderen PIKK FATC Domänen auch als Memb...    »
 
Oral examination:
08.10.2013 
File size:
8296042 bytes 
Pages:
133 
Last change:
25.11.2013