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Originaltitel:
Structural characterization of the membrane mimetic interactions of the FATC domains of the protein kinase 'target of rapamycin' and related kinases 
Übersetzter Titel:
Strukturelle Charakterisierung der Interaktionen der FATC Domänen der Proteinkinase “Target of rapamycin” und verwandter Kinasen mit Membranmimetika 
Jahr:
2013 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Dames, Sonja A. (Priv.-Doz. Dr.) 
Gutachter:
Dames, Sonja A. (Priv.-Doz. Dr.); Itzen, Aymelt (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
kinases, signal transduction, protein-protein interaction, NMR, CD 
Übersetzte Stichworte:
Kinasen, Signaltransduktion, Proteinwechselwirkungen, NMR, CD 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 808d 
Kurzfassung:
The phosphatidylinositol-3 kinase-related kinases (PIKKs) regulate metabolism and stress responses. The FATC domain has been shown to regulate their function. The immersion depth and orientation of the 'target of rapamycin' FATC domain in membranes and the role of hydrophobic residues for the affinity were analyzed by CD and NMR spectroscopy combined with MD simulations. Based on further NMR and CD monitored interaction studies, the other PIKK FATC domains may also function as membrane anchors....    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die Phosphatidylinositol-3 Kinase-verwandten Kinasen (PIKKs) regulieren Metabolismus und Stressantwort. Es wurde gezeigt, dass die FATC Domäne ihre Funktion reguliert. Die Eintauchtiefe und Orientierung der FATC Domäne des “target of rapamycin” in Membranen und die Rolle von hydrophoben Resten für die Affinität wurde mit CD- und NMR-Spektroskopie, kombiniert mit MD Simulationen, analysiert. Basierend auf weiteren NMR- und CD-Interaktionsstudien könnten die anderen PIKK FATC Domänen auch als Memb...    »
 
Mündliche Prüfung:
08.10.2013 
Dateigröße:
8296042 bytes 
Seiten:
133 
Letzte Änderung:
25.11.2013