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Originaltitel:
Rekombinante Expression, Rückfaltung und biochemische Charakterisierung verschiedener Formen der Kallikrein-ähnlichen Protease 15 (KLK15) 
Übersetzter Titel:
Recombinant expression, refolding and biochemical characterization of various forms of kallikrein-related peptidase 15 (KLK15) 
Jahr:
2014 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Medizin 
Betreuer:
Magdolen, Viktor (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Magdolen, Viktor (Prof. Dr.); Schmitt, Manfred (Prof. Dr.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
MED Medizin 
Stichworte:
Kallikrein-ähnliche Protease KLK15, Spleißvariante KLK15ntfl, rekombinante Expression, Rückfaltung, fluorogene Substrattests, Trypsin-ähnliche Aktivität, limitierte Proteolyse 
Übersetzte Stichworte:
human Kallikrein-related peptidase 15 (KLK15), splice variant KLK15ntfl, protein refolding, fluorogenic substrate testing, trypsin-like activity, limited proteolysis 
Kurzfassung:
In der vorliegenden Arbeit wurden verschiedene Formen der Kallikrein-ähnlichen Protease 15 (KLK15) und ihrer Spleißvariante KLK15ntfl in E.coli produziert, gereinigt und rückgefaltet. Fluorogene Substrattests zeigten für mature KLK15, nicht aber für KLK15ntfl, eine Trypsin-ähnliche Aktivität. Die Produktion des "natürlichen" pro-Enzyms von KLK15/KLK15ntfl erlaubte zudem die Analyse potentieller KLK15-Aktivatoren. Die untersuchten KLK-Proteasen (KLK4-8, 10, 11) waren jedoch nicht in der Lage KLK1...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In the present work, various forms of human kallikrein-related peptidase 15 (KLK15) and its splice variant KLK15ntfl were produced in E.coli, purified and refolded. Fluorogenic substrate testings revealed a trypsin-like activity for mature KLK15, KLK15ntfl displayed no detectable activity. Furthermore, the production of the "natural" pro-enzyme of KLK15/KLK15ntfl allowed the analysis of potential KLK15-activators. The tested KLK-proteases (KLK4-8, 10, 11) however were not able to activate KLK15...    »
 
Serie / Reihe:
Biological chemistry 
Mündliche Prüfung:
08.05.2014 
Dateigröße:
3430018 bytes 
Seiten:
132 
Letzte Änderung:
21.05.2014