In this thesis surface-immobilized electrically actuated DNA layers are used to detect and size proteins, particularly antibodies. The measurement of DNA conformations, which is necessary to size proteins, is based on fluorescence quenching. Therefore fluorescence properties of a dye close to a gold surface are theoretically examined. DNA conformations of single and double stranded DNA are studied at different static electric potentials, varying solution salinity and temperatures. Proteins are detected in three measurement modes: low frequency, frequency-resolved and time-resolved DNA switching. A theoretical model to describe time-resolved DNA (-protein) traces is presented. Protein sizes could be determined by a comparative analysis between time-resolved measurements and simulations. Time-resolved DNA switching is capable to perform protein interaction analysis in real-time which is exemplarily demonstrated.     «

In this thesis surface-immobilized electrically actuated DNA layers are used to detect and size proteins, particularly antibodies. The measurement of DNA conformations, which is necessary to size proteins, is based on fluorescence quenching. Therefore fluorescence properties of a dye close to a gold surface are theoretically examined. DNA conformations of single and double stranded DNA are studied at different static electric potentials, varying solution salinity and temperatures. Proteins are d...     »

Diese Arbeit befasst sich mit elektrisch schaltbaren DNA Schichten und deren Verwendung für die Detektion und Größenbestimmung von Proteinen, insbesondere von Antikörpern. Da die Messung der DNA Konformation auf einem Farbstoff-Quench-Effekt beruht, werden die Fluoreszenzeigenschaften eines Fluorophores in der Nähe einer Goldoberfläche theoretisch untersucht. Die DNA Konformation von einzel- und doppelsträngiger DNA wurde in Abhängigkeit des angelegten Potentials bei unterschiedlichen Salzkonzentrationen und Temperaturen gemessen. Proteine wurden mit drei unterschiedlichen Messmodi detektiert: langsames, frequenz- und zeitaufgelöstes DNA-Schalten. Ein theoretisches Model wurde entwickelt, mit dessen Hilfe die Proteingröße aus dem Vergleich von Simulation mit zeitaufgelöster Messung bestimmt werden kann. Exemplarisch wird gezeigt, dass zeitaufgelöstes DNA Schalten die Analyse von Protein-Wechselwirkungen in Echtzeit ermöglicht.     «

Diese Arbeit befasst sich mit elektrisch schaltbaren DNA Schichten und deren Verwendung für die Detektion und Größenbestimmung von Proteinen, insbesondere von Antikörpern. Da die Messung der DNA Konformation auf einem Farbstoff-Quench-Effekt beruht, werden die Fluoreszenzeigenschaften eines Fluorophores in der Nähe einer Goldoberfläche theoretisch untersucht. Die DNA Konformation von einzel- und doppelsträngiger DNA wurde in Abhängigkeit des angelegten Potentials bei unterschiedlichen Salzkonzen...     »