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Original title:
Mapping of the Human Bitopic Membrane Proteome for Self-Interacting Transmembrane Helices
Translated title:
Kartierung des humanen bitopischen Membranproteoms nach selbstinteragierenden Transmembranhelices
Author:
Kirrbach, Jan
Year:
2013
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Advisor:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Referee:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.), Arkin, Isaiah (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften
Keywords:
clustering, GxxxG, homology, protein-protein interaction, ToxR, transmembrane domain
Translated keywords:
Clustern, GxxxG, Homologie, Protein-Protein-Interaktion, ToxR, Transmembrandomäne
Abstract:
Integral membrane proteins comprise 25-30% of any proteome and take part in countless cellular processes. Most membrane proteins form non-covalent. This work systematically assesses the self-interaction of human bitopic transmembrane domains (TMDs) clustered by sequence homology. The investigation of TMD self-interaction revealed the co-occurrence of high relative affinity, orientation-dependence, and mutation-sensitivity as indicator for specific and efficient self-interaction.
Translated abstract:
Integrale Membranproteine umfassen 25-30% jedes Proteoms und sind in viele Zellprozesse involviert. Viele Membranproteine bilden nichtkovalente Oligomere. Diese Arbeit untersucht systematisch die Selbstinteraktion von menschlichen bitopischen Transmembrandomänen, die anhand ihrer Sequenzhomologie gruppiert werden. Die Untersuchung zeigte, dass gemeinsames Auftreten von hoher Affinität, Orientierungsabhängigkeit und Mutationssensitivität auf spezifische und effiziente Selbstinteraktion hindeutet.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1115888
Date of submission:
04.10.2012
Oral examination:
29.01.2013
File size:
7762415 bytes
Pages:
130
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20130129-1115888-0-0
Last change:
14.02.2013
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