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Originaltitel:
Mapping of the Human Bitopic Membrane Proteome for Self-Interacting Transmembrane Helices 
Übersetzter Titel:
Kartierung des humanen bitopischen Membranproteoms nach selbstinteragierenden Transmembranhelices 
Jahr:
2013 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.), Arkin, Isaiah (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Stichworte:
clustering, GxxxG, homology, protein-protein interaction, ToxR, transmembrane domain 
Übersetzte Stichworte:
Clustern, GxxxG, Homologie, Protein-Protein-Interaktion, ToxR, Transmembrandomäne 
Kurzfassung:
Integral membrane proteins comprise 25-30% of any proteome and take part in countless cellular processes. Most membrane proteins form non-covalent. This work systematically assesses the self-interaction of human bitopic transmembrane domains (TMDs) clustered by sequence homology. The investigation of TMD self-interaction revealed the co-occurrence of high relative affinity, orientation-dependence, and mutation-sensitivity as indicator for specific and efficient self-interaction. 
Übersetzte Kurzfassung:
Integrale Membranproteine umfassen 25-30% jedes Proteoms und sind in viele Zellprozesse involviert. Viele Membranproteine bilden nichtkovalente Oligomere. Diese Arbeit untersucht systematisch die Selbstinteraktion von menschlichen bitopischen Transmembrandomänen, die anhand ihrer Sequenzhomologie gruppiert werden. Die Untersuchung zeigte, dass gemeinsames Auftreten von hoher Affinität, Orientierungsabhängigkeit und Mutationssensitivität auf spezifische und effiziente Selbstinteraktion hindeutet. 
Mündliche Prüfung:
29.01.2013 
Dateigröße:
7762415 bytes 
Seiten:
130 
Letzte Änderung:
14.02.2013