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Originaltitel:
Functional and structural characterization of the redox regulated chaperone Hsp33 
Übersetzter Titel:
Funktionale und stukturelle Charakterisierung des redox aktivierten Chaperones Hsp33 
Jahr:
2012 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Jakob, Ursula (Prof., Ph.D.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Hsp33, chaperone function, activation, client binding, bile salt 
Übersetzte Stichworte:
Hsp33, Aktivierung, Chaperon-Funktion, Client-Bindung, Gallensalze 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
In this thesis we show that single mutations in the N-terminal domain of the bacterial heat shock protein 33 (Hsp33), are sufficient to either partially or completely abolish the post-translational regulation of the chaperone function. Furthermore we address how chaperones recognize their client proteins, and demonstrate that activated Hsp33 uses its own intrinsically disordered regions to discriminate between unfolded and partially structured folding intermediates. We also demonstrate that Hsp3...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In dieser Arbeit zeigen wir, dass einzelne Mutationen in der N-terminalen Domäne des bakteriellen Hitzeschock Proteins 33 (Hsp33) ausreichen, um die post-translationale Regulation der Chaperon-Funktion ganz oder teilweise aufzuheben. Außerdem adressieren wir, wie Chaperone ihre Client-Proteine erkennen und demonstrieren, dass aktiviertes Hsp33 seine eigenen intrinsisch ungeordneten Bereiche nutzt, um zwischen entfaltet und teilweise strukturierte Faltungsintermediaten zu unterscheiden. Wir prese...    »
 
Mündliche Prüfung:
08.08.2012 
Dateigröße:
7883729 bytes 
Seiten:
164 
Letzte Änderung:
09.10.2013