User: Guest  Login
Original title:
Recombinant production, purification and biochemical characterization of the three human kallikrein-related peptidases KLK4, KLK8 and KLK15 
Translated title:
Die rekombinante Produktion, Aufreinigung und biochemische Charakterisierung der drei Kallikrein-ähnlichen Peptidasen KLK4, KLK8 und KLK15 
Year:
2013 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Medizin 
Advisor:
Magdolen, Viktor (Prof. Dr.) 
Referee:
Magdolen, Viktor (Prof. Dr.); Schmitt, Manfred (Prof. Dr.) 
Language:
en 
Subject group:
MED Medizin 
Abstract:
The primary aim of this project was to recombinantly produce and purify synthetic pro-enzyme forms of three human proteases: KLK4, KLK8 and KLK15. The pro-peptide harbors a histidine6-tag, which can be used for purification followed by an enterokinase cleavage site. After activation of the purified and refolded proteins by enterokinase,the resulting mature enzymes should be biochemically analyzed. In the case of KLK15, a splice variant (KLK15 ntfl) exsists, which is expressed in ovarian can...    »
 
Translated abstract:
Kallikrein-ähnliche Peptidasen sind in verschiedenen Geweben und Zellarten exprimiert und an pathophysiologischen Prozessen beteiligt. In der Arbeit wurden rekombinante Proteasen (KLK4, KLK8 und KLK15) produziert. Es gelang KLK4 und KLK8 als aktive Proteasen zu generieren, KLK15 zeigte keine Aktivität. Zusätzlich wurde eine Spleiß-Variante, KLK15 ntfl, untersucht und eine Serin zu Alanin Mutation generiert (KLK15 S/A). Die Interaktion vom Urokinasetyp-Plasminogenaktivator sowie Protease-ak...    »
 
Oral examination:
11.04.2013 
File size:
9462875 bytes 
Pages:
98 
Last change:
02.07.2013