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Originaltitel:
Recombinant production, purification and biochemical characterization of the three human kallikrein-related peptidases KLK4, KLK8 and KLK15 
Übersetzter Titel:
Die rekombinante Produktion, Aufreinigung und biochemische Charakterisierung der drei Kallikrein-ähnlichen Peptidasen KLK4, KLK8 und KLK15 
Jahr:
2013 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Medizin 
Betreuer:
Magdolen, Viktor (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Magdolen, Viktor (Prof. Dr.); Schmitt, Manfred (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
MED Medizin 
Kurzfassung:
The primary aim of this project was to recombinantly produce and purify synthetic pro-enzyme forms of three human proteases: KLK4, KLK8 and KLK15. The pro-peptide harbors a histidine6-tag, which can be used for purification followed by an enterokinase cleavage site. After activation of the purified and refolded proteins by enterokinase,the resulting mature enzymes should be biochemically analyzed. In the case of KLK15, a splice variant (KLK15 ntfl) exsists, which is expressed in ovarian can...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Kallikrein-ähnliche Peptidasen sind in verschiedenen Geweben und Zellarten exprimiert und an pathophysiologischen Prozessen beteiligt. In der Arbeit wurden rekombinante Proteasen (KLK4, KLK8 und KLK15) produziert. Es gelang KLK4 und KLK8 als aktive Proteasen zu generieren, KLK15 zeigte keine Aktivität. Zusätzlich wurde eine Spleiß-Variante, KLK15 ntfl, untersucht und eine Serin zu Alanin Mutation generiert (KLK15 S/A). Die Interaktion vom Urokinasetyp-Plasminogenaktivator sowie Protease-ak...    »
 
Mündliche Prüfung:
11.04.2013 
Dateigröße:
9462875 bytes 
Seiten:
98 
Letzte Änderung:
02.07.2013