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Originaltitel:
Einfluss des Hsp70/Hsp90-Chaperonsystems auf die Reifung und Aktivierung von Hsp90-Substratproteinen 
Übersetzter Titel:
Impact of the Hsp70/Hsp90 chaperone system on the maturation and activity of Hsp90 client proteins 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.) 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Proteinfaltung, Chaperone, p53 
Übersetzte Stichworte:
protein folding, chaperones, p53 
Schlagworte (SWD):
Hitzeschock-Proteine; Enzymsubstrat; Prozessierung 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 823d 
Kurzfassung:
Hsp90 ist ein hoch konserviertes molekulares Chaperon, welches die Reifung vieler verschiedener Proteine, wie Kinasen und Transkriptionsfaktoren, unterstützt. Hsp90 unterscheidet sich von anderen Chaperonen durch seine Selektivität für bestimmte Substratproteine und dadurch, dass es an schon gefaltete Proteine bindet und so den konformationellen Zustand reguliert. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass jedes getestete Hsp90-Substratprotein eine generelle Abhängigkeit von Hsp70 und einen sp...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The Hsp90 machinery is the most complex chaperone system in the cytosol of the eukaryotic cell supporting the maturation of many different proteins. It is set apart from other chaperones by its selectivity for certain client proteins including steroid hormone receptors and kinases and by the fact that it binds to native-like proteins thereby controlling the conformational state. This work unveiled that Hsp90 client proteins are generally dependent on Hsp70 but exhibit a specific need for Hsp90....    »
 
Mündliche Prüfung:
09.12.2011 
Dateigröße:
5514227 bytes 
Seiten:
184 
Letzte Änderung:
12.04.2013