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Originaltitel:
Identification of sequences of the interaction interface of β-amyloid peptide (Aβ) and islet amyloid polypeptide (IAPP) and synthesis and characterization of IAPP-derived inhibitors of Aβ aggregation 
Übersetzter Titel:
Identifizierung von Sequenzen der Interaktionsdomänen des β-Amyloidpeptids (Aβ) und des Inselamyloid Polypeptids (IAPP) und Synthese und Charakterisierung von IAPP-Analoga als Inhibitoren der Aβ-Aggregation 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.); Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
TU-Systematik:
BIO 220d; BIO 770d; CHE 820d; CHE 890d; MED 313d; MED 604d 
Kurzfassung:
Protein aggregation plays an important role in many cell degenerative diseases such as Alzheimer’s disease (AD) and type 2 diabetes (T2D). AD is associated with the self-assembly of the 40- 42 residue β-amyloid peptide (Aβ) whereas T2D is linked to the aggregation of the 37 residue long islet amyloid polypeptide (IAPP). Both polypeptides Aβ and IAPP share in addition to their amyloidogenicity a high degree of sequence similarity. It has been previously shown that non-fibrillar and non-toxic Aβ a...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Proteinaggregation spielt bei vielen zelldegenerativen Krankheiten wie etwa der Alzheimer Krankheit (AD) und dem Typ-2-Diabetes (T2D) eine wichtige Rolle. AD wird mit der Selbst-assoziation des 40-42 Aminosäure (AS) langen β-Amyloidpeptids (Aβ) in Verbindung gebracht, hingegen T2D mit der Aggregation des 37 AS langen Inselamyloid Polypeptids (IAPP) zusammenhängt. Aβ und IAPP weisen zusätzlich zu ihren amyloidogenen Eigenschaften auch eine hohe Ähnlichkeit in ihren Sequenzen auf. Es wurde bereits...    »
 
Mündliche Prüfung:
28.10.2011 
Dateigröße:
5114149 bytes 
Seiten:
135 
Letzte Änderung:
09.10.2015