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Originaltitel:
The role of a hydrophobic cluster for stability and assembly kinetics of the trimeric foldon domain from T4 fibritin 
Übersetzter Titel:
Die Einfluss einer hydrophoben Gruppe der trimeren Foldondomäne von T4 Fibritin auf die Stabilität und Assemblierungskinetik 
Jahr:
2011 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Kiefhaber, Thomas (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Kiefhaber, Thomas (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
Kurzfassung:
The foldon domain can form native-like trimers, which show both high stability and fast association kinetics. Association is initiated after rapid formation of a monomeric intermediate. A hydrophobic cluster stabilizes this monomeric state. The effect of mutations of each amino acid in the hydrophobic cluster are probed by fluorescence spectra, the free folding enthalpy, unfolding and refolding kinetics, and the crystal structure of the native state. From the experimental results it becomes clea...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die Foldondomäne kann native Strukturen bilden und weist dabei eine hohe Stabilität und schnelle Assoziationskinetiken auf. Die Assoziation startet nach der schnellen Bildung eines monomeren Intermediates. Eine hydrophobe Gruppe stabilisiert diese Struktur. Der Einfluss von Mutationen jeder Aminosäure werden durch Fluoreszenzspektren, die freie Faltungsenthalpie, Entfaltung- und Rückfaltungskinetiken sowie die Kristallstrukturen bestimmt. Die experimentellen Ergebnisse zeigen, dass die Assoziati...    »
 
Mündliche Prüfung:
21.10.2011 
Dateigröße:
30427321 bytes 
Seiten:
226 
Letzte Änderung:
24.10.2011