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Original title:
NMR high resolution spectroscopy and X-ray crystallography for development of MDM2/X-p53 interaction antagonists 
Translated title:
Hochauflösende Kernspinresonanzspektroskopie und Röntgenkristallographie zur Enticklung von MDM2/X-p53 Interaktionsantagonisten 
Year:
2011 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Sattler, Michael (Prof. Dr.) 
Referee:
Sattler, Michael (Prof. Dr.); Langosch, Dieter (Prof. Dr.) 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
NMR, p53, MDM2, MDMX, X-ray crystallography 
Translated keywords:
NMR, p53, MDM2, MDMX, Röntgenkristallographie 
TUM classification:
CHE 244d; CHE 808d; CHE 820d; CHE 890d; BIO 220d; BIO 750d; PHY 606d; GEO 425d; MED 320d 
Abstract:
p53 protein is the most important tumour suppressor, that is mutated in 50% of all human cancers. In the remaining 50% of the tumours, p53 retains its wild-type sequence, but is downregulated or misregulated, mostly by the interaction with its main negative regulators – MDM2 and MDMX. A low-molecular-weight antagonist capable to disrupt the p53-MDM2/X interaction would activate p53 and inhibit or reverse tumour formation. A combination of traditional protein-oriented NMR screening techniques -...    »
 
Translated abstract:
p53 ist der wichtigste Tumorsupressor, welcher in 50% aller humaner Tumore mutiert ist. Die restlichen 50% der Tumore besitzen zwar noch die p53 wildtyp Sequenz, jedoch ist dieses runter- oder dereguliert, meistens durch die Interaktion mit dessen negativen Regulatoren –MDM2 und MDMX. Ein niedermolekularer Antagonist der in der Lage ist, die p53-MDM2/X Interaktion aufzuheben, würde p53 aktivieren und somit die Tumorentwicklung hemmen und/oder reversieren. Eine Kombination aus traditioneller...    »
 
Oral examination:
05.08.2011 
File size:
12342610 bytes 
Pages:
144 
Last change:
22.05.2012